Leucin – der Trigger zum Muskelwachstum

 

Leucin als isolierte Aminosäure hat in den letzten Jahren einen wahren Boom auf dem Supplement-Markt erlebt, oder besser formuliert: eine wahre Renaissance! Leucin ist als proteinogene Alpha-Aminosäure in seiner Bedeutung für den Säugetier-Organismus und vor allem für sportlich aktive Menschen seit Jahrzehnten bekannt. Der Fortschritt macht allerdings auch in der Ernährungsforschung nicht Halt, und so wollen wir heute in einem doch recht ausführlichen Text die Rolle von Leucin beim Muskel- und Kraftaufbau, bei der Ausdauerleistung sowie bei der Behandlung des altersbedingten Muskelverlusts beleuchten. Der ehrenwerte Leser sei gewarnt: in diesem Artikel geht es etwas tiefer in die wissenschaftliche Materie als sonst. Als Lohn für die Geduld werdet Ihr allerdings verstehen, weshalb Leucin so besonders ist und weshalb vor allem der Kraftsportler oder Bodybuilder so von dieser Aminosäure profitiert.

Leucin als Bestandteil unseres Proteins

Leucin ist – wie im Eingangstext schon erwähnt – eine der 20 proteinogenen Aminosäuren, die unser Körper für den Aufbau von Eiweiß verwenden kann. Dies ist dadurch geschuldet, dass die Aminogruppe am selben Kohlenstoffatom sitzt wie die Carboxylgruppe der Aminosäure (daher der Name „alpha-Aminosäure“). Wie jede Aminosäure verfügt Leucin über eine Seitenkette, die in der Regel aus mindestens einem Kohlenstoffatom besteht. Der Clou bei Leucin: Die Seitenkette ist verzweigt. Diesem Umstand hat Leucin seine Einordnung zu den sogenannten verzweigtkettigen Aminosäuren (die anderen beiden Vertreter sind Isoleucin und Valin) zu verdanken. Eben diese Seitenkette macht erst die jeweiligen Spezifitäten der Aminosäuren aus. So gelten verzweigtkettige Aminosäuren wie Leucin als besonders hydrophob, d.h. sie meiden Wasser und fühlen sich fettigen Milieus zugezogen. Leucin nimmt daher eine besondere Rolle bei den Sekundär- und Tertiärstrukturen von Eiweiß ein (mit anderen Worten: der Gehalt an Leucin in einem Protein ist maßgeblich an der Formung und daher auch an der Funktionalität des Eiweißes beteiligt). Ferner kommt Leucin sehr häufig in Proteinen vor, die zumindest teilweise hydrophobe bzw. lipophile Eigenschaften aufweisen müssen (beispielsweise Transportproteine in unseren Zellmembranen, die vorrangig aus ungesättigten Fettsäuren besteht).
Da verzweigtkettige Aminosäuren einen relativ hohen Stellenwert in der Bedeutung von Proteinen haben, ist ihr Anteil in unserer täglichen Nahrung als relativ hoch anzusiedeln. Insgesamt 20% der Aminosäuren in unserem Nahrungsprotein sind verzweigtkettigt (darunter Leucin mit einem besonders hohen Anteil). Da diese Aminosäuren essentiell sind und nicht vom Körper selbst synthetisiert werden können, müssen sie auf Dauer regelmäßig mit der Nahrung zugeführt werden. Andernfalls erfolgt früher oder später ein Einbruch der Proteinsynthese und damit unweigerlich der Tod.
Besonders reich an Leucin sind biologisch hochwertige Proteinquellen wie Fleisch, Fisch, Eier und Milch (Kasein und Molkenprotein) – die üblichen Verdächtigen eben. Gute pflanzliche Quellen sind Hirse- und Sojaprotein. Im Bereich der Supplemente gibt es inzwischen zahlreiche Nahrungsergänzungsmittel, die entweder BCAAs oder gezielt Leucin enthalten. Auch Whey Protein-Konzentrate sind hervorragende Quellen für Leucin, da sie einen besonders hohen Anteil an verzweigtkettigen Aminosäuren aufweisen.

Leucin für die Muskelproteinsynthese

Unter den verzweigtkettigen und auch unter den essentiellen Aminosäuren nimmt Leucin physiologisch eine besondere Stellung ein. Es dient nicht nur als Substrat für die Muskelproteinsynthese, sondern ist sogar ein direktes und sehr starkes Stimulanz der Proteinsynthese. Die exakten Mechanismen sind bis heute noch nicht eindeutig geklärt, allerdings geht man davon aus, dass Leucin sowohl extrazellulär als auch intrazellulär die Muskelproteinsynthese stimuliert (sprich, die Aminosäurekonzentrationen im Blut und in der Muskelzelle sind höchstwahrscheinlich beide für die Wirkung verantwortlich). Wie das im Blut vorhandene Leucin die Proteinsynthese stimuliert, ist noch nicht hinreichend untersucht worden, es wird allerdings vermutet, dass es einen speziellen Rezeptor auf der Oberfläche unserer Muskelzellen gibt, der die Wirkung vermittelt. Dass Leucin andere Rezeptoren verwendet, um andere Wirkungen zu entfalten, ist schon länger bekannt. So weiß man, dass Leucin ähnlich wie Insulin direkt an die sogenannte PI3-Kinase bindet. Dabei handelt es sich um einen Rezeptor, der eine Signalkaskade innerhalb der Zelle auslöst, die einen antikatabolen Effekt aufweist und den Proteinabbau hemmt (doch dazu später mehr).

Um die exakte Wirkungsweise von Leucin bezüglich der Muskelproteinsynthese-Stimulation zu klären, müssen wir ein wenig in den Schulstoff eintauchen. Wie sich manch einer vielleicht erinnern kann, erfolgt die Proteinsynthese an Organellen, die man Ribosomen nennt (die Dinger, die am rauen endoplasmatischen Retikulum *Zungenbrecher* sitzen). Hier knüpft eine Kopie unserer DNA, mRNA genannt, an und wird an den Ribosomen schrittweise abgelesen und simultan in ein Protein übersetzt. Die Verknüpfung der mRNA mit den Ribosomen erfolgt nun allerdings nicht automatisch! Hierfür ist die Bildung eines sogenannten Translationsfaktors eIF4F nötig, der diese Bindung vornimmt. Dieser Translationsfaktor besteht aus drei Untereinheiten, die lose herumschwirren. Eine dieser Untereinheiten ist fest mit einem Protein gekoppelt, das verhindert, dass sich der Translationsfaktor bilden und die Proteinsynthese starten kann.
Hier kommt nun Leucin ins Spiel: Leucin stimuliert ein Enzym mit dem Namen mTOR. Sobald dieses aktiviert ist, greift es an das Bindungsprotein an und sorgt für die Freisetzung der kritischen Untereinheit von eIF4F. Nun kann sich der Translationsfaktor bilden und den Startschuss für die Proteinsynthese geben. Leucin wirkt zwar noch auf andere Weise stimulatorisch auf die Bildung von eIF4F, die Details möchte ich Euch nun aber wirklich ersparen (bis ich das selbst gecheckt habe, ging ein halbes Wochenende rum).
Wir merken uns also:

 

 

Leucin als Hauptbestandteil der Post Workout-Nutrition

Die meisten von Euch werden sicherlich schon mal gehört haben, dass die erste Mahlzeit nach dem Training mindestens so wichtig ist wie das Frühstück. Um zu verstehen, was es damit auf sich hat, betrachten wir kurz die physiologischen Besonderheiten  am Ende eines ausbelastenden Workouts. Ein hartes Krafttraining stimuliert prinzipiell nicht nur die Muskelproteinsynthese (also ähnlich wie Leucin), sondern auch den Muskelproteinabbau. Das Verhältnis zwischen Proteinsynthese und Proteinabbau ist in diesem Fall leider nicht ausgeglichen, sondern ist zu Gunsten des Proteinabbaus gewichtet. Dieser Zustand hält ungebremst für ca. 24 Stunden an, in denen Muskeln ab- anstatt aufgebaut werden. Führen wir nun allerdings nach dem Training Leucin zu, wird unsere Proteinbilanz positiv, d.h. der Proteinaufbau übersteigt den Proteinabbau. Je größer die Differenz, desto größer der Muskelaufbau. Eine radikale Verlangsamung des Proteinabbaus erreichen wir durch die Zufuhr von schnell verfügbaren Kohlenhydraten (der anschließende Insulinpeak wirkt stark antikatabol). Wichtiger jedoch ist die Zufuhr von Leucin. Die optimale Menge liegt hier bei etwa 4 g. Dies ist als Richtwert zu verstehen – logisch, eine 55 kg schwere Bikini-Athletin benötigt sehr viel weniger Leucin als ein 125 kg schwerer Mr. Olympia-Contender in Wettkampfform. Was den Stimulus der Proteinsynthese betrifft, ist ein Plus an Leucin leider wirkungslos. Bei einem durchschnittlichen Sportler bringen 5 g Leucin keinen erhöhten Stimulus als 4 g – ab einer bestimmte Menge ist einfach finito.
Leucin wird am besten über ein Whey Protein Konzentrat oder ein BCAA-Supplement zugeführt (4 g Leucin sind in etwa 40 g Whey Protein und in ca. 10 g BCAA-Pulver enthalten). Prinzipiell ist eine Zufuhr auch über alltägliche Lebensmittel möglich, allerdings sind hierfür sehr große Mengen nötig (beispielsweise 1 l Milch oder eine Packung Eier, und so etwas isst nun mal niemand, der erst mal damit beschäftigt ist, den Brechreiz vom Beintraining zu unterdrücken). Darüber hinaus bremsen vor allem die anderen Inhaltsstoffe in den Lebensmitteln die Zufuhr des Proteins bzw. Leucins ab.

Welches Supplement nun effektiver ist, ist bis heute noch nicht eindeutig geklärt, allerdings mehren sich die Hinweise darauf, dass ein vollständiges Protein wie Molkeneiweiß den Muskelproteinaufbau stärker stimuliert als eine isolierte Gabe von Leucin. Offenbar liegen hier synergistische Effekte zwischen Leucin und anderen Aminosäuren vor, die an sich die Proteinsynthese nicht stimulieren. Die verantwortlichen Mechanismen hierfür sind bis jetzt noch unbekannt. Allerdings lässt sich bis jetzt sagen, dass die stärksten Synergisten die anderen beiden verzweigtkettigen Aminosäuren – Isoleucin und Valin – sind.

Im nächsten Teil behandeln wir den antikatabolen Einfluss von Leucin auf unsere Muskulatur. Bis dahin viel Erfolg am Eisen und einen guten Hunger!